Nuevos indicios sobre como ciertas proteínas se disuelven y critalizan

Descripción: La espectroscopia de rayos-X muestra una proteína que prefiere unirse con sodio -curva azul-, antes que con potasio -curva roja
Foto: : Janel Uejio

A fines del siglo XIX, el científico checo Franz Hofmeister observó que algunas sales (compuestos iónicos) afectan a la solución de las proteínas en la clara de huevo, ya sea desestabilizándolas o precipitándolas, con toda una variedad de acción entre ambos extremos dependiendo de cada sal.

(NC&T) Hofmeister procedió a catalogar estos compuestos según la magnitud de sus efectos, obteniendo la llamada "Serie de Hofmeister". Ésta describe las fuerzas iónicas en fenómenos tales como la inducción al despliegue de las proteínas, y es fundamental para el estudio de la química de proteínas y otros campos de la química y la biología actuales, pero su mecanismo nunca ha sido debidamente comprendido.

Un equipo dirigido por Richard Saykally del Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley se ha valido ahora de tecnología de vanguardia para estudiar cómo los cationes (iones cargados positivamente) de relevancia biológica, interactúan con grupos cargados negativamente (aniones), presentes en las proteínas, para formar sales.

Los resultados de la investigación apoyan la hipótesis de Kim Collins. Según esta teoría, los pares iónicos menos solubles son formados por iones cuya energía de hidratación (su capacidad de captar agua) es similar.

El equipo de Saykally ha abierto un nuevo camino en el estudio de las moléculas biológicas en ambientes acuosos, típicos de su entorno natural, además de ayudar a entender el funcionamiento de la serie de Hofmeister, que ha sido descrita como "tan importante para la química de proteínas como lo fueron las Leyes de Mendel para la genética".

Paul Preuss
USA
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